α-凝血酶（α-Thrombin）產品性質中文別名（Chinesesynonym）α-凝血酶；IIa因子；英文別名（Englishsynonym）α-Thrombin；FactorIIaCAS號（CASNO.）9002-04-4分子量（Molecularweight）37000daltons活力（Activity）≥3091.00NIHU/mg緩沖液組分（Buffer）50mMSodiumCitrate/0.2MNaCl/0.1%PEG-8000/pH6.5含量（Totalprotein）0.324mg運輸和保存方法粉末冰袋運輸，2-8℃保存；配好的液體，請于≤-60℃保存。使用方法（酶切體系）產品溶于水，配成的1000U/ml儲存液，根據使用量分配于不同的離心管中，凍存于?20℃保存，凝血酶對不同的融合蛋白切割效率是不一樣的，首先要進行小量切割試驗。比如固定融合蛋白10ug，加不同量的凝血酶（如0.1U,0.2U,0.5U,1U等),在不同的溫度(如4度,16度,室溫或37度等)下進行試驗。rTEV是一種用來切除融合蛋白上親和標簽的常用工具酶，具有很強的位點特異性，嚴格識別七氨基酸序列。Recombinant Mouse CD7 Protein,hFc Tag

牙花(GPC)是硫酸肝素蛋白聚糖的一個家族,它是由糖磷酸肌醇(GPI)錨連接在細胞表面的。在哺乳動物中發現了這個家族的六名成員(GPC-GPC6)。已經研制出幾種抗gpc3抗體。產品性質同義詞Gpc3;dgsx;gbs1;sgbs1;sgbs1;工會編號P51654-1來源重組人的Gpc3/葡萄糖3蛋白表達于C-端的HK293細胞和AVI標記。里面有GLN-25-559。分子量該蛋白質的預測兆瓦為63.6kda。由于糖基化,蛋白質遷移到42kda,80-135kda基于三聯頁面結果。純潔根據三-BIS頁面確定的90%產品用Lal法測定每一種蛋白質。公式化在PBS(PPS)中用0.22離子過濾溶液凍干(PH7.4)。通常在凍干前添加5%海藻糖作為保護劑。重建離心管打開前。建議將其重組為超過100克/毫升的濃度(凍干時通常使用1毫克/毫升的溶液)。在蒸餾水中溶解凍干蛋白。Recombinant Mouse TNFRSF12A/TWEAKR Protein,hFc Tag隨著醫藥科技的發展，透明質酸在醫藥這方面的應用將越來越多，包括作為藥物載體和組織工程的基質。

N-糖苷酶F(PNGaseF)是一種酰胺水解酶，經過和平空間站伊麗莎菌克隆，主要由腦膜炎膿桿菌等革蘭氏陰性菌分泌。酵母重組表達N-糖苷酶F（比活性：750000U/mL），可以裂解由天冬酰胺連接的高甘露糖、雜合和復雜的寡糖糖蛋白。PNGaseF的切割位點為糖蛋白內側N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）和天冬酰氨殘基之間的酰胺鍵，同時將酶解后蛋白上的天冬氨酰轉化為天冬氨酸。本產品帶his標簽，常應用于抗體及其相關蛋白完全去糖基化。另外，我司還提供其他類型的糖苷酶，包括酵母重組表達的N-糖苷酶F，糖苷內切酶H，糖苷內切酶S。產品信息產品性質中文別名（Chinesesynonym）N-糖酰胺酶F；N-糖苷酶F英文別名（Englishsynonym）PNGaseF來源（Source）酵母重組表達分子量（Molecularweight）36kDa比活性（Specificactivity）750000U/mL緩沖液組分（Buffer）20mMTris-HClpH7.5,50mMNaCl,5mMEDTA,50%Glycerol

胰蛋白酶是一種絲氨酸蛋白酶，可特異切割賴氨酸及精氨酸C末端形成的肽鍵。重組胰蛋白酶多用大腸桿菌或酵母系統重組表達并經過多步層析純化獲得，無糜蛋白酶等雜酶污染。重組胰蛋白酶與天然提取的胰蛋白酶相比具有相同的特性，其氨基酸序列與豬源胰蛋白酶序列同源。因其無動物源污染性和純度高，在醫藥開發、生化研究、蛋白組學等領域中有著廣泛的應用。翌圣目前可提供2款重組胰蛋白酶，分別為藥典級（Cat#40512ES）、質譜級（Cat#20416ES）藥典級：大腸桿菌表達的重組胰蛋白酶，氨基酸序列與豬胰腺來源的胰蛋白酶完全一致，生產過程不使用任何動物源原料，無外源性的病毒污染，可替代豬胰腺來源胰蛋白酶應用于各種生物技術過程中，如：細胞培養、細胞發酵、蛋白質的酶解或各種組織的細胞分離等。本產品純度高、不含雜酶、宿主蛋白和DNA殘留量符合藥典標準，避免了雜質對細胞生長的影響，pH為7.0-9.0，穩定pH為2±0.5。質譜級：畢赤酵母表達的重組豬胰蛋白酶，在GMP法規下生產，不含任何動物源成分，無動物源性的病毒污染，天然缺乏糜蛋白酶活性，并已過濾除菌。UbcH3還有兩個泛素結合位點UBS1(來自aa 205-215)和UBS2(來自aa 216-225)，以及一個c端酸性尾部結構域。

3C樣蛋白酶(3CLpro)或主要蛋白酶(Mpro)，正式名稱為C30內肽酶或3-胰凝乳蛋白酶樣蛋白酶，[2]是在冠狀病毒中發現的主要蛋白酶。它在11個保守位點切割冠狀病毒多蛋白。它是一種半胱氨酸蛋白酶，是蛋白酶PA家族的成員。它在其活性位點具有半胱氨酸-組氨酸催化二聯體并裂解Gln–(Ser/Ala/Gly)肽鍵。酶委員會將這個家族稱為SARS冠狀病毒主要蛋白酶(Mpro;EC3.4.22.69)。3CL蛋白酶對應于冠狀病毒非結構蛋白5(nsp5)。通用名中的“3C”指的是3C蛋白酶（3Cpro），是一種在小核糖核酸病毒中發現的同源蛋白酶。3C樣蛋白酶能夠催化裂解P1位谷氨酰胺和P1'位小氨基酸（絲氨酸、丙氨酸或甘氨酸）之間的肽鍵。例如，SARS冠狀病毒3CLpro可以自我切割以下肽：[3][4][5]TSAVLQ-SGFRK-NH2和SGVTFQ-GKFKK是對應于SARS3C樣蛋白酶的兩個自切割位點的兩個肽該蛋白酶在冠狀病毒復制酶多蛋白(P0C6U8)的加工過程中很重要。它是冠狀病毒中的主要蛋白酶，對應于非結構蛋白5(nsp5)。[6]它在11個保守位點切割冠狀病毒多蛋白。3CL蛋白酶在其活性位點具有半胱氨酸-組氨酸催化二元組。[4]半胱氨酸的硫作為親核試劑，組氨酸的咪唑環作為一般堿基。eotaxin-2在空腸和脾臟中組成型表達， 它也可以通過過敏原挑戰和IL-4在肺中誘導。Recombinant Human IL-18

重組型TEV蛋白酶（rTEV）是經過基因工程改造和純化后的重組蛋白酶，保持天然TEV酶的功能活性。Recombinant Mouse CD7 Protein,hFc Tag

大腸桿菌系統通常是小分子細胞質蛋白或結構域表達的宿主。用大腸桿菌生產蛋白質，由于只需要簡單的培養基和條件，因此費用低且方便。此外，除了無細胞表達，它是速度的系統，大腸桿菌倍增時間（約20min）比酵母（2h）、昆蟲細胞和哺乳動物細胞都快。一般來說，在大腸桿菌中表達重組蛋白包括：1.將一個編碼目標蛋白的質粒導入宿主菌；2.培養細胞至對數生長期；3.誘導蛋白表達。選擇合適的表達載體合適的宿主選定后，相應的有許多工程化克隆位點和用于驅動蛋白表達的非編碼序列的載體可用。啟動子通常是可誘導的，以在細胞生長到合適的密度前阻止目標蛋白表達。大部分載體還提供目標蛋白與一系列蛋白標簽構建融合蛋白的選擇。常用的大腸桿菌表達載體分為以下兩大類：E．coliRNA聚合酶轉錄的載體Recombinant Mouse CD7 Protein,hFc Tag